Subito dopo la reazione di transamminazione, in cui il gruppo amminico α degli amminoacidi viene trasferito all'α-chetoglutarato, generando in tal modo L-glutammato, è necessario dover rimuovere tale gruppo amminico, preparandolo per la successiva escrezione.
Negli epatociti il glutammato viene trasportato dal citosol nei mitocondri, dove subisce una deamminazione ossidativa catalizzata dalla L-glutammato deidrogenasi.Glutammato + H2O <--glutammato deidrogenasi--> α-chetoglutarato + NH4+
Nei mammiferi questo enzima si trova solo nella matrice mitocondriale e richiede NAD+ (o NADP+) quale accettore di equivalenti riducenti.
L'attività dell'enzima è influenzata da una serie di modulatori allosterici, e tra quelli meglio studiati riconosciamo il modulatore positivo ADP ed il modulatore negativo GTP.
Mutazioni che alterano il sito allosterico per il GTP o altre cause che rendono permanente l'attività della glutammato deidrogenasi, causano la patologia nota come sindrome da iperinsulinismo e iperammonemia, caratterizzata da elevati livelli di ammoniaca in circolo ed ipoglicemia.
L'azione combinata delle transamminasi e della glutammato deidrogenasi nel complesso viene definita come transdeamminazione. L'α-chetoglutarato che si forma in questa reazione può essere utilizzato nel ciclo di Krebs o per la sintesi del glucosio.
Qui trovate il post della glutammina sintetasi.
Il ciclo del glucosio-alanina è descritta invece in questo post.
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